EL Correlation – Екілік Options көрсеткіштері

Екілік опциялар брокерлерінің рейтингі 2020:

ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000

Бұл бет Metatrader4 көрсетіледі көрсеткіш файлдар тізімі (MT4). When the … ZZ_YZ_MDAC_ELDER_1-1000.mq4 ^L_Correlation_v2.mq4 _Fast2.mq4 _TRO_RANGE.mq4
Бұл бет Metatrader4 көрсетіледі көрсеткіш файлдар тізімі (MT4). When the … ZZ_YZ_MDAC_ELDER_1-1000.mq4 ^L_Correlation.mq4 _-Pirson.mq4 _Fast2.mq4 _MTF_CCI.mq4
MetaTrader Indicators and Expert Advisors Repository … Indicators based on Moving average indicator
Meta Trader 4 (MT4) жинау көрсету үшін көрсеткіш болып табылады. Бұл сайт, and … ZZ_YZ_MDAC_ELDER_1-1000.mq4 ^L_Correlation.mq4 ^L_Correlation_v2.mq4 _ ( SF_TREND_LINES ).mq4

Екілік Options көрсеткіштері – Жүктеу нұсқаулары

ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000 а Metatrader болып табылады 4 (MT4) индикатор және форекс индикаторы мәні жинақталған тарихы деректерді өзгертуді болып табылады.

ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000 көзге болып баға динамикасының түрлі ерекшеліктер мен үлгілерін анықтау мүмкіндігі қарастырылған.

Осы ақпарат негізінде, трейдерлер тиісінше одан әрі баға қозғалысын болжауға және олардың стратегиясын реттеуге болады.

How to install ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4 ?

  • Download ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4
  • Copy ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4 to your Metatrader Directory / сарапшылар / көрсеткіштері /
  • Егер Metatrader Client бастаңыз немесе қайта іске қосыңыз
  • Диаграмманы таңдаңыз және Сіз өз көрсеткішін тексеру үшін келеді мерзімі
  • Іздеу “Custom көрсеткіштері” Сіздің Navigator негізінен сіздің Metatrader Клиенттің қалды
  • Right click on ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4
  • Диаграмма бекітіңіз
  • Параметрлерін немесе ОК түймесін басыңыз өзгерту
  • Indicator ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4 is available on your Chart

How to remove ZZ YZ MDAC ELDER 1-1000.mq4 from your Metatrader Chart ?

  • Индикатор Сіздің Metatrader тұтынғышында Диаграмма таңдаңыз
  • Диаграмма тінтуірдің оң жақ түймешігін басыңыз
  • “Индикаторлар тізімі”
  • Көрсеткішті таңдаңыз және жою

Бинарлық опциялары индикаторлары жүктеп алу үшін төменде мұнда басыңыз:

Екілік опциялар брокерлерінің рейтингі 2020:

Екіншілік мерез

Екіншілік мерез (вторчиный сифилис – syphilis secundaria, LuesII) орта есеппен алғанда 3-4 жылға созылады. Осы уақыт ішінде патологиялық үрдіс организмге кең жайылады, тері және кілекей қабықтар жарақаттанып, ауруға тән бөрткендер шығады. Аурудың жалпы жағдайы өзгереді (бас ауруы, әлсіздік пен дымкәстік билеу, дене қызуы көтерілуі), ішкі ағзалар, сүйек және жүйке жүйелері де жарақаттануы мүмкін. Мерездің бұл кезеңі «екіншілік жаңа (жас) мерез» («вторичный свежый сифилис»-Lues secundaria recens) деп аталады, бар болғаны 2-3 аптаға созылады және өз бетімен жоғалып кетеді. Бұл белсенді кезең жасырын мүлгіген инфекция кезеңіне (Lues II latens) ауысады және ауық-ауық өршіп немесе қайталанып отырады. Аурудың қайталану кезеңі «екіншілік қайталамалы мерез» («вторичный рецидивный сифилис»- Lues II recidiva) деп аталады.

Екіншілік мерез барысында жасырын және қайталамалы кезеңдер бірнеше рет (3-4 немесе одан көп) ауысып отырады. Бұл мерезге байланысты инфекциялық иммунитеттің дербестік ерекшелігінен, және бозғылт трепонеманың инцисттелген белсенділігі азайған және L-формаларының пайда болуынан туындайды.

Екіншілік қайталамалы мерез кезіндегі бөрткендер екіншілік жас мерез кезіндегі бөрткендерден ерекшелеу болады: розеолалы-папулезді элементтердің саны аздау, бозғылт түстеу келеді, әртүрлі пішіндер жасап немесе өрілген өрнектерге ұқсас топтаса, көбірек үйкеліске ұшырайтын аймақтарда орналасады. Екіншілік мерездің барлық кезеңінде Вассерман және басқа да серологиялық реакциялар оң болады. Бірнеше қайталаудан кейін (емдеу шаралары жүргізілмесе) екіншілік мерез кезеңі ұзақ уақыт белгілі симптомсыз кезеңге немесе кеш дамыған мерез кезеңіне (үшіншілік мерез) ауысады.

Екіншілік мерез аурудың ең жұқпалы кезеңі, тері мен кілегей қабықтарды жиі жарақаттайды және көбінесе екі түрде кездеседі: дақты (макулезді) мерез (пятнистый сифилис) және папулезді мерез (папулезный сифилис).

Дақты мерез жұмсақ таңдайда, таңдай имектерінде және бадамша бездерде жиі орналасады. Бұл кезде ашық қызыл түсті, диаметрі 1-1,5 см, анық шектелген розеолалы бөрткендер шығады және бір-бірімен қосыла отырып, өзгермеген кілегей қабық бетінен анық бөлініп тұрады. Емделмеген жағдайда бір айдан соң өз бетімен жоғалып кетеді.

Эритемалы мерез баспасын (ангинасын) кәдімгі тұрпайы катаралды баспадан, ауыздың дәріден катаралды қабынуынан ажырата білу керек.

Папулезді мерез екіншілік жас және қайталамалы мерез кезінде де ауызда жиі кездеседі. Папулалы бөрткендер ауыз ішінің кез-келген аймағына, оның ішінде жұмсақ таңдайға, бадамша бездерге,таңдай имектеріне жиі шығады. Мерез папулалары домалақ пішінді, тығыз, диаметрі 1-1,5 мм инфильтративті бөртпелер. Көп үйкеліске ұшыраудың және жалқықтану үрдісінің нәтижесінде папулалар ақшыл-сұр түстенеді және шеткейлік өсуге ұшырай отырып, бір-бірімен қосылып, табақшаға (бляшкаға) айналады, кілегей қабық бетінен біраз көтеріңкі орналасады. Қалақшамен қырған кезде папула бетіндегі қақ оңай алынып, етке ұқсас қызыл түсті эрозия беті ашылады. Папуланың төңірегі ашық-қызыл түсті қабыну жолағымен қоршалған, бетінен көп мөлшерде бозғылт трепонемалар бөлінеді.

Тілдің үстінде мерез папулалары шыққан аймақта жіпке және саңырауқұлаққа ұқсас бүртіктер жойылып, папула беттері ерте түлеген ошақтарға ұқсас тегіс және жылтыр болып келеді және төңірегіндегі тіндерден төмендеу тұрады. Мұндай көріністі «ойдым-ойдым шабылған шабындық белгісі» («симптом скошенного луга» – сурет) деп атайды. Ауыз күтімі нашар жағдайлар папулалар жараларға айналып кетуі немесе фузоспирохетозбен асқынуы мүмкін. Бұл кезде аурудың белгілері Венсан стоматитіне ұқсайды, папулалар аймағында ауыру сезімі пайда болып, төңірегіндегі тіндерде қабына қызару белгілері қосылады. Егер папулалар езу аймағында орналасса, тұрақты жарақааттану әсерінен жайыла өсіп, теріге ауысады. Ауызды жиі-жиі ашудың нәтижесінде қалың және тығыз инфильтраттанған езу терісі мен кілегей қабығы жырылып, терең оңай қанағыш және ауырғыш тіліктер пайда болады, беттері кешікпей қанды қабықшалармен жабылады.

Екіншілік мерездің барлық кезеңдерінде аймақтық лимфа түйіндері ұлғайған, тығыз-элкастикалы консистенциялы болады, бір-біріне жабыспаған және сипап байқағанда ауырмайды. Барлық серологиялық реакциялар 100% оң болады.

Теріде аталған мерезбен қатар пустулезді мерез орын алуы мүмкін. Мерез папулалары бас терісіне шыққан кезде ошақты немесе жайыла шаш түсуі байқалады (очаговое или диффузное выпадение волос – alapecio areolaris).

Ауыз ішіндегі мерез папулаларын лейкоплакия ошағынан, қызыл жалпақ теміреткі папулаларынан, ауыз кандидозынан ажырату керек.

Кейбір жағдайларда ақшыл-сұр түсті папулезді мерез ошақтары көптүрлі жалқықты эритема, ауыздың дәріден аллергиялық қабынуларына тән жарақат ошақтарын еске түсіреді.

Бұл аурулар кезінде эрозиялы ошақтардың астында тығыз инфильтрат байқалмайды, кілегей қабықтың қатты қызарып ісінуі, науқастың жалпы жағдайының өзгеруі, ауызда қатты ауыру сезімінің болуы сияқты белгілер байқалады.

Тілдің үстінде орналасқан мерез папулаларын тілдің тілей қабынуы кезіндегі ошақтардан ажырата білу керек.

Кейде беті эрозияланған мерез папулаларын ауыздың қайталамалы афтозды қабынуы кезінде дамитын афталардан ажыратуға тура келеді. Афталардың консистенциялары жұмсақ болады және қатты ауыру сезімі тән, аймақтық лимфа түйіндері ұлғаймауы да мүмкін.

Екіншілік мерездің қорытынды диагнозы клиникалық белгілеріне, папула беттерінен алынған қырмада бозғылт трепонемаларды анықтау, серологиялық реакциялардың (шөгу, Вассерман және бозғылт трепонемаларды иммобилизациялау реакциялары) оң болу нәтижесіне сүйену негізінде қойылады.

Үшіншілік мерез (третичный сифилис – syphilis tertaria, Lues III) немесе гуммозды мерез ауру басталғаннан 4-6 жыл өткен соң дамиды. Аурудың бұл кезеңінде ауыз кілегей қабығында және теріде бұдырмақтар (бугорки) мен түйіндер (узлы или гуммы) шығып, ауру ондаған жылдарға созылуы мүмкін.

Гуммозды ауыз кілегей қабығының кез келген аймағын жарақаттауы мүмкін, дегенмен гумма – жұмсақ және қатты таңдайға, тілге шығады, саны біреу-ақ болады ( сурет). Кілегей қабықтың терең қабатында ауырмайтын түйін пайда болып, біртіндеп көлемі үлкейе береді (3 см аса, кейде грек жаңғағының көлеміндей). Біраз уақыттан кейін орта бөлігі өліеттеніп, гумма жарылуы нәтижесінде терең, ортасында өліетті өзегі бар кратерге (шұңқырға) ұқсас терең жара пайда болады.

Пайда болған жара ауырғыш келеді, тығыз инфильтратпен қоршалған, жиегі тегіс және қаттылау, табаны ашық-қызыл түсті, ұсақ грануляциялық тінмен жабылған. Жара жазылған кезде орнында жұлдызға ұқсас тыртық пайда болады және бұл үрдіс 3-4 айға созылады, науқасты ауыру белгілерімен аса көп мазаламайды. Сирек жағдайда гумма толығымен сорылып кетеді немесе тығыз фиброзды тінмен алмасады. Гумманың мұндай ағымы ол жұмсақ таңдайда және тілде орналасқан кезде байқалады. Тілде жеке түіндер шығуы мүмкін (тілдің түінде қабынуы – узловатый глоссит) немесе жайыла склерозданып қабыну (диффузный склерозирующий глоссит) орын алуы мүмкін. Жарақаттанудың соңғы түрінде тілдің терең қабаттарында плазматикалық клеткалармен жайыла инфильтраттану байқалады, тілдің көлемі ұлғайып, тығызданады, барлық бүртіктері жойылады. Кейіннен клеткалы инфильтрат тыртықтану үрдісімен алмасады, тілдің көлемі кішірейіп және жиырлып, қозғау қиынға соғады. Тілдің үстінде ауыру тұдыратын терең сайлар, тіліктер және трофикалық жаралар пайда болады және кейде олар қатерлі ісікке де ауысуы мүмкін.

Гумма қатты таңдайдың кілегей қабығында орналасқан жағдайда іркілген-қызыл түсті тығыз инфильтрат ошағы пайда болып, аз уақыт ішінде сүйек қабы мен сүйек тіні өзгеріске ұшырауы нәтижесінде өліеттеніп, ыдырай бастайды. Мұның өзі таңдай сүйегінің тесіліп, мұрын және ауыз қуыстарының қосылуына әкеп соғады.

Мерез гуммасын қатерлі және қатерсіз ісіктерден, мишарлы-жаралы туберкулезден ажырата білу керек.

Бұдырмақты мерез (бугорковый сифилис) ауыздың кілегей қабығында сирегірек кездеседі және кез-келген аймағында топтаса шығады. Көбінесе ерін кілегей қабығында, альвеола өсіндісінде және таңдайда орналасады.

Мерез бұдырмақтары – көкшіл-қызыл түсті, ауырмайтын, диаметрлері бірнеше миллиметр, бірігуге бейімсіз, инфильтративті бөртпелер. Жарақат ошағындағы бөртпелер саны оншақты немесе одан көбірек болуы мүмкін. Бұдырмақтар ыдыраған кезде аздап қана ауыратын, кейде тіптен ауырмайтын, көлемдері әртүрлі (жасымық-чечевица көлемінен тасбұршақ көлеміне дейін) жаралар пайда болады. Олардың жиектері тығыз және тегіс, тыртықпен атрофиялаушы, бір рет бұдырмақ шыққан аймақта екінші рет бұдырмақ шықпайды. Ал туберкулез жегісі кезінде бұдырмақтар тыртық аймағына қайта шыға береді.

Бұдырмақты мерезді туберкулез жегісінен ажырата білу керек. Туберкулез жегісінің ағымы ұзақ (бірнеше жылға созылады) және бұдырмақтары жұмсақ болады. Туберкулез жегісі бұдырмақтарының ыдырауынан пайда болған жаралардың жиегі тегіс емес және жұмсақ болып келеді.

Үшіншілік мерез кезінде гумма мен бұдырмақтардан бозғылт трепонемаларды бөліп алу мүмкіндігі болмайды. Сондықтан бұл кезде шешуші рөл атқаратын иммунофлюореценциялау (РИФ) және бозғылт трепонемаларды иммобилизациялау (РИБТ) реакциялары (100% жағдайда оң болады), Вассерман және тұндыру реакциялары науқастардың 50-80% оң болады.

Мерезбен ауырған адамдар арнаулы венералогиялық емдеу мекемелерде емделеді. Дәрігер-стоматолог аурудың ауыздағы белгілерімен келген науқасқа дер кезінде арнаулы зерттеулерге немесе емдеу мекемелеріне жолдама беруге міндетті.

Дата публикования: 2020-09-18 ; Прочитано: 4099 | Нарушение авторского права страницы

2. 1 Белоктар тұралы жалпы түсінік

Название 2. 1 Белоктар тұралы жалпы түсінік
страница 1/4
Дата конвертации 28.12.2020
Размер 490.55 Kb.
Тип Документы

ІІ. Негізгі бөлім. 4-29

2.1 Белоктар тұралы жалпы түсінік. 4-8

2.2 Белок конформациясы. 9-17

3. Клеткадағы белок синтезі және оны реттеу. 18-22

3.1 ДНҚ репликациясы. 23-25

3.2 РНҚ құрылысы . 26-27

ІІІ. Қорытынды. 28-29

IV. Әдеби шолу. 30

Кіріспе
Организм клеткасының химиялық құрамы аса бай және алуан түрлі. Онда көптеген реакцияларға қатысатын және метаболизм түзетін әр түрлі заттар бар. Мұндай алмасу нәтижесінде заттар үздіксіз өзгеріп, ыдырайды және осының арқасында жаңа заттар түзіледі. Алмасу реакциялары белгілі бір қатаң тәртіппен өтеді және әр түрлі ферменттердің әсерімен реттеліп отырады. Тірі клеткада болатын ерекше жағдайлардың арқасында реакциялар жоғары жылдамдықпен өтеді. Клетканың немесе протопластың химиялық құрамына талдау жасағанда, біріншіден, ондағы заттардың аса көптігі мен алуан түрлілігіне, екіншіден, талдау барысында тірі клеткаға тән емес заттардың пайда болуына байланысты көптеген қиындықтар туады.

Академик В.И.Вернадский жер қыртысындағы элементтердің барлығы да (тіпті сирек кездесетін элементтер де) клеткада белгілі бір мөлшерде кездеседі деп санайды. Алайда тірі заттың құрамына бар болғаны 22—27 элемент кіреді. Кез келген организмнің тірі затының элементтік құрамы мынадай: С, О, Н, N. Р, S, Na, К, Мg, Са, С1, Мn, Ғе, Со, Сu, Zn, В, Аl, V, Мо, I, Si, Ni, Сг, Sе, Sn, Аs. Көрсетілген элементтердің 16-сы барлық организмдерде кездеседі.

Тірі клетка затының құрамын дәлелдеу әлдеқайда қиын. Ішекте тіршілік ететін бактерия Escherihia coli осы мәселені зерттеуде ыңғайлы материал болып табылады. Оның құрамында мынадай заттар табылған: су — 70%, бейорганикалық иондар — 1%, көмірсулар — 3%, амин қышқылдары — 0,4%, нуклеотидтср — 0,4 %, липидтер — 2 %, белоктар — 15%, ДНҚ — 1 %, РНҚ -6%. Барлық басқа организмдердің тірі затының құрамы да осы сияқты деген пікір бар. Тірі заттың құрамына кіретін молекулаларды биомолекула деп атайды, демек олардың ерекше құрылымы және өзара әрекеттесуі тіршілік негізінде жататын процестерді қамтиды. Бұл заттардың молекулаларының құрылымы, физикалық-химиялық қасиеттері және олардың тірі клеткадағы атқаратын физиологиялық ролі жөнінде қысқаша мәліметтерге тоқталайық. Осының ішінде белоктар және оның синтезделуіне тоқтап өтсек.

2.1 Белоктар тұралы жалпы түсінік.
Тірі организмдердің негізін құрайтын белоктардың маңызды ролін Ф. Энгельс: «Тіршілік-белокты денелердің тіршілік ету әдісі»-деп көрсеткен болатын. Белок – организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым болып келеді. Онда 51-53% көміртегі, 16-18% азот, 7% сутегі, 21-23% оттегі, 0,7-1,3% күкірт болады. Кейбір белоктарда бұған қосымша фосфор да кездеседі. Үрмебұршақ, соя, күнбағыстың тұқымында белоктың мөлшері едәуір көп болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен олардан белокты бөліп алу қиын емес. Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен белок амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды.

2.1.1 Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тікелей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және NH2 тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда минус заряд, қышқыл ортада NH2 тобы диссоциацияланғанда плюс заряд пайда болады.

Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады.

Амин қышқылдарына оптикалық активтік тән. Олардың ерітіндісі арқылы полярланған сәулені өткізгенде сәуленің поляризация бағыты өзгереді. Оптикалық активтік кеңістіктік изомерияға, яғни хиралды көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орналасуына байланысты. Мысалы аланин амин қышқылы екі түрлі болып кездесуі мүмкін.

Өсімдік клеткасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті амин кышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метионии, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады.

Бүйірлік радикалдарының құрылысына байланысты барлық амин қышқылдары 4 класқа бөлінеді. I класка гидрофобты амин қышқылдары аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин жатады. II класқа поляризацияланған, электр заряды жоқ амин қышқылдары серин, треонин, тирозин, цистеин жатады. Бұл амин қышқылдары сумен Н-байланыс түзуге қабілетті. III класқа плюс зарядты лизин, аргинин, гистидин амин кышқылдары жатады. IV класс минус зарядты аспарагин және глутамин амин қышқылдарын біріктіреді. Олар рһ бейтарап аймақта тұрғанда теріс зарядқа ие болады.

Өсімдіктерде амин қышқылдары кең таралған. Ал белоктардың құрамына 20—22 амин қышқылы кіреді. Белок молекуласының конформациясы амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарына байланысты.

2.1.2 Белок молекуласының құрылымы. Белок химиясының тарихы, бәлкім 1745 ж. «Белок ғылым және өнер институтының комментарийларында (хабарла-маларында)» итальяндық Я. Беккаридің жарияланған жұмысымен басталған бо-лар. Бидай ұнынан бұрын белгісіз зат алғанын ғалым осы еңбегінде хабарлаған. Бидайдан алынған клейковина ұқсас болған.

Осылайша алғашқы белок препараты дайындалған. Сөйтіп, белоктық заттарды зерттеудің ұзында және өте қиын тарихы басталды. Ғалымдар ең қарапайым белок – инсулиннің молекуласының құрылысын ашқанша 200 жылдан артық уақыт өтеді. Осы мезгіл бойы белок құрамы, оның ұйымдасу жөнінде ондаған болжамдар ұсынылып және олар бекерге шығарылған. Барлық болжамдар ғылыми мұрағаттарда жайлы орын тапқан.

Әйтеуір, 1945 ж. көптеген зерттеушілердің күшімен белок молекулаларының бір ұзын тізбекке жалғанған амин кышқылдарынан тұратыны анықталды. Белок молекуласын түзетін амин қышқылдары көп емес – барлығы 20. Ал қараңыздар, белоктар молекуласы амин қышқылдарының кезектесіп орналасу бір ізділігімен ерекшеленеді. Мысалы, бір белокта валиннен кейін триптофан келеді. Олардың орнын ауыстыру арқылы басқа қасиеті бар жаңа молекула алуға болады. Айталық, егер біріншісі организмде маңызды қызмет атқарса, екіншісі мүлде қажетсіз болуы мүмкін.

Ал енді математикаға оралайық. Егер біз белок молекуласын әрдайым жаңадан 20 амин қышқылынан құрастырсақ, төрт амин қышқылынан тұратын пептид 20-20-20-20= 160000 әртүрлі тізбек, ал амин қышқылының п санынан – 20″ тізбек береді. Сөйтіп, орташа ұзындығы 300-ге таяу амин қышқылынан тұратын 10 390 әртүрлі белок болуы мүмкін. Ал жиырма амин қышқылынан тұратын молекула «нағыз» белок молекулаларымен салыстырғанда өте кұртымдай құрылым. Осыдан бар жоғы 20 амин қышқылынан ғана құрылған белоктардың шексіз түрлерінің пайда болатынына көз жеткізуге болады.

Белоктар – биологиялық макромолекулалардың негізгі кластарының бірі. Клеткалардың көп мөлшері белоктардан тұрады: құрғақ заттың жартысы белоктардың үлесіне тиеді. Клетканың құрылымын және пішінін белоктар анықтайды; сонымен қатар, молекулалық тану және катализдік құрал қызметін атқарады. Клетка құрылысына қажетті ақпаратты ДНҚ «шартты» түрде, клеткалық процестерге тікелей араласпай, ұстайды. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл белокқа жауапты геннің оған қатысы жоқ. Компьютерлік терминологияны қолдансақ, нуклеин қышқылдары аналық клеткадан алынған нұсқауды «бағдарламамен қамтамасыз етеді». Белоктар «аппараттың қамсыздандыру» – клетканың жадында сақталған бағдарламаның физикалық механизмін іске асырады. Осындай нуклеин кышқылдары мен белоктар қызметінің айырмашылығы, оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатынан байқалады.

ДНҚ және РНҚ молекулалары химиялық жағынан өте ұқсас алып молекулаларды құрайтын нуклеотидтерден тұрады, олардың қасиеті бірізділігіне көп байланысты емес. Ал белоктар әртүрлі 20, бір біріне ұқсамайтын, амин қышқылдарынан тұрады, олардың әрқайсысының химиялық қасиеті ерекше.

Атқаратын қызметінің шеңберінің кеңдігі, олардың химиялық құрылымының және кеңістіктегі пішінінің молшылығымен сипатталады. Әртүрлі белоктардың химиялық қасиеттерінің әмбебаптығы да осыған негізделген.

Белок макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайымы полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғанған амин қышқыл буындарының тізбегі. Бұл – белоктың алғашқы қүрылымы деп аталады; мұндағы байланыстардың бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс. [6]

Полипептидтік тізбектің бөлігінің екінші құрылымы деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегендегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясын айтады. Мұнда белок жіпшесі шиыршық тәрізді ширатылып тұрады. Шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдар мен амин қышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Атап көрсеткенде, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында (NH-пен СО-топтары арасында) сутектік байланыстар түзіледі. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда, бірнеше қайталанғаннан кейін ол да берік ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен «жөрмелген» полипептидтік шиыршық едәуір тұрақты құрылым болып саналады. Белоктың екінші құрылымы одан әрі тағы түйінделеді. Ол әлдеқайда қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр белокта ерекше пішінде болады.

Жекеленген полипептидтік тізбектің барлық атомдарының кеңістікте орналасуын белоктың үшінші құрылымы деп атайды.

Кейбір белоктар бірнеше полипептидтік тізбектерден құралады. Әрбір тізбек – бір суббірлік немесе мономер. Үшінші құрылымды жалғастырушы байланыстар сутекті байланыстардан да әлсіз болады. Оларды гидрофобты деп атайды.

Бұл – полюссіз молекулалардың немесе полюссыз радикалдардың арасындағы ілініс күші. Ондай радикалдар амин кышқылдарының бірсыпырасында кездеседі. Полипептидтік байланыстағы гидрофобты радикалдардың бір-біріне тартылып, жабысу себебі суға шашыраған майдың немесе басқа бір гидрофобты заттың тамшыға жиналу есебімен бірдей. Гидрофобты ілінісу күші өте әлсіз байланыс болғанымен де, бірнеше рет қайталанатындығынан олардың барлығы қосылғанда едәуір әрекеттесу қуатын береді. Белок молекуласының аса күрделі құрылымын ұстап тұруға «әлсіз» байланыстардың қатысуының салдарынан, ол анағұрлым тұрақты және өте қозғалғыш болады. Кейбір белоктардың макромолекуласының үшінші құрылымын ұстастыруға амин қышқылы цистеиннің арасында пайда болатын, S-S байланыс деп аталатын берік коваленттік байланыс әжептәуір роль атқарады, бірақ тұрақты үшінші құрылым ұйымдасу үшін олардың болуы шарт емес. Мысалы, миоглобин және гемоглобин молекулаларында S-S байланыстар жоқ. Көпшілік жағдайларда белоктың бірнеше макромолекуласы бір-бірімен қосылып. өте үлкен агрегаттар түзеді. Мысалы, гемоглобин осы белоктың төрт макромолекуласының жиынтығы болып саналады. Тек осылай жиялу арқылы ғана гемоглобин қалыпты қызмет атқарады, яғни оттегі молекулаларын қосып алып тасымалдай алады екен.

Белоктың төртінші құрылымы деген ұғым – мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, белок молекуласын құрады. Гемоглобин молекуласы әдеттегі тетрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей -тізбек және екі ұқсас -тізбек кіреді. Төртінші құрылым байланыстар (сутекті, гидрофобты) әлсіз жалғасқан, ал кейде S-S-байланыстармен де жүзеге асырылады.

Дисульфидтік көпірше – бұл екі цистеин қалдықтарының арасындағы ковалентік байланыс. Мұндай көпіршелер кейбір секреторлық белоктарда кездеседі. Көпірше глобуланың ішінде де, сондай-ақ оның үстінде де орналаса береді. Көптеген белоктарда, қалыпты цистеиндер болғанмен, дисульфидтік көпіршелер болмайды. Атқаратын қызметіне сай белоктар: глобулалық белоктар, шамалап салыстырсақ сфера пішіндес, катализ, транспорт немесе реттеу сияқты арнаулы процестерге қатысады. Кейбір белоктық заттардың құрамына фосфор кіреді, аз мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром және т.б. элементтер де кездеседі.

Белоктардың құрылымдык элементіне амин қышкылдары енеді. Белок молекулалары бір-бірімен бірнеше байланыстар арқылы біріге алады. Әсіресе жануарлар мен өсімдіктер организміндегі кездесетін белоктардың көпшілігінің пептидті байланыс арқылы байланысатыны анықталды. Пайда болған амин қышқылы үшінші бір амин қышқылымен байланыса алады. Осы пептидті байланысты анықтаған және дамытқан немістің атақты ғалымы Эмиль Фишер болды.

Амин қышқылының белок молекуласында алатын орны тек өзіне ғана тән. Егер амин қышқылы басқа амин қышқылымен орын алмастырса, қасиеті өзгереді. Сенджер деген ғалым белок молекуласында кездесетін қышқылдарды, олардың табиғатын анықтады. Инсулин белогы ұйқы бездерінің гормондарынан алынады. Қарапайым белокка жатқанымен тіршілікте маңызы зор. Осы инсулин белогінің полипептидті қалдықтардан тұратыны анықталды.

Белок молекуласына кіретін амин қышқылдарының саны өте көп. Гликокол немесе глицин H2N-СН2-СООН бұдан басқа аланин амин қышқылы немесе аминопропион қышқылы сол сияқты цистеин амин қышқылы, метионин және т.б. кіреді.

Белок молекуласына моноамино-, диамино-, тиоқышқылдар және басқа қышқылдар енеді. Белоктардың біріншілей құрылымы кейбір белоктар үшін ғана анықталады. Мысалы: инсулин, рибонуклеаза, т.б. І950 ж американ ғалымы Полинг белок молекуласының біріншілей құрылымын көрсетті. Белоктар 2 үлкен топқа бөлінеді:

1. Протеиндер – қарапайым /жай/ белоктар.

2. Протеидтер – күрделі белоктар.

Белоктар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер – амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген «егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады».[6]

2.1.3 Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды. Белоктардың коллоидтық қасиеті, коацерват түзушілігі, денатурация құбылысына ұшырауы, сумен байланыс жасай отыра гидрадтануы, электр заряд түзушілік қасиеттері маңызды роль атқарады.

2.1.4 Белоктың атқаратын қызметі. Организмде белок алуан түрлі қызмет атқарады. Белоктың қызметін көбіне жекелеген молекулалар да жүзеге асыруы мүмкін. Белоктың ең басты қызметі — катализаторлық қызмет. Барлық тірі организмдерде зат алмасу реакциялары ферменттердің әсер етуімен жүзеге асады. Белгілі ферменттердің барлығы белоктардан құралған.

Заттарды тасымалдау да белоктың маңызды бір қызметі. Заттардың клетка мен органоидтар ішінде қозғалуын белок реттеп отырады, яғни оларды активті түрде тасымалдайды. Соңғы кезде клетка мембранасының құрамында түрлі тасымалдаушы белоктардың болатыны анықталған.

Екілік опциялар брокерлерінің рейтингі 2020:
Ақшаны қайда салу керек?
Пікір үстеу

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: